蛋白質純化可以根據溶解度、大小、電荷和結合親和力來純化。關於蛋白質純化，下列敘述何者錯誤？

題目

蛋白質純化可以根據溶解度、大小、電荷和結合親和力來純化。關於蛋白質純化，下列敘述何者錯誤？ A. 蛋白質可以藉由半透膜（semipermeable membrane）透析，降低蛋白質溶液中的離子濃度 B. 蛋白質可以藉由凝膠過濾管柱（gel-filtration column）根據蛋白質大小分離，其中較小的蛋白質會較快通過管柱 C. 蛋白質可以藉由離子交換管柱（ion-exchange column），根據蛋白質淨電荷進行分離 D. 組胺酸標記蛋白質（His-tagged protein）可以藉由 Ni2+金屬親和性管柱（metal affinity column）進行分離

官方答案

• 答案：B. 蛋白質可以藉由凝膠過濾管柱（gel-filtration column）根據蛋白質大小分離，其中較小的蛋白質會較快通過管柱

解析

凝膠過濾層析（gel-filtration chromatography）又稱分子篩層析，分離原理依分子大小：大分子無法進入凝膠微孔，先流出柱子；小分子進入微孔，路徑較長，較晚流出。選項 B 說「較小的蛋白質會較快通過管柱」與原理相反，故為錯誤敘述。選項 A 正確：透析利用半透膜孔徑小於蛋白質分子量，可去除小分子離子；選項 C 正確：離子交換層析依蛋白質淨電荷分離；選項 D 正確：His-tagged 蛋白質與 Ni2+ 螯合，屬金屬親和層析常用純化策略。

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官方資料

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